Дегидроаланин - Dehydroalanine

Дегидроаланин
Структурная формула
Шаровидная модель цвиттериона
Имена
Предпочтительное название IUPAC
2-аминопроп-2-еновая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ChemSpider
DrugBank
КЕГГ
UNII
  • InChI = 1S / C3H5NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h1,4H2, (H, 5,6) проверитьY
    Ключ: UQBOJOOOTLPNST-UHFFFAOYSA-N проверитьY
  • InChI = 1 / C3H5NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h1,4H2, (H, 5,6)
    Ключ: UQBOJOOOTLPNST-UHFFFAOYAW
  • С = С (С (= O) O) N
  • О = С (О) С (= С) N
Характеристики
C 3 H 5 НЕТ 2
Молярная масса 87,08 г / моль
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?) проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Дегидроаланин ( Cα, β-дидегидроаланин , α, β-дигидроаланин , 2-аминоакрилат или 2,3-дидегидроаланин ) представляет собой дегидроаминокислоту . Она не существует в свободной форме, но это происходит естественным образом в виде остатка найден в пептидах из микробного происхождения. Как аминокислотный остаток он необычен, потому что имеет ненасыщенный скелет.

Структура и реакционная способность

Как и большинство первичных енаминов , дегидроаланин нестабилен. Дегидроаланин гидролизуется до пирувата .

N- Ацилированные производные дегидроаланина, такие как пептиды и родственные соединения, стабильны. Например, метил 2-ацетамидоакрилат представляет собой N-ацетилированное производное сложного эфира. Как остаток в пептиде, он образуется в результате посттрансляционной модификации . Требуемые предшественники представляют собой остатки серина или цистеина , которые подвергаются ферментной потере воды и сероводорода соответственно.

Большинство аминокислотных остатков не реагируют с нуклеофилами , но те, которые содержат дегидроаланин или некоторые другие дегидроаминокислоты, являются исключением. Они электрофильны из-за α, β-ненасыщенного карбонила и могут, например, алкилировать другие аминокислоты. Эта активность сделала DHA синтетически полезной для получения лантионина .

Вхождение

Остаток дегидроаланина был впервые обнаружен в низине , циклическом пептиде с антимикробной активностью. Дегидроаланин также присутствует в некоторых лантибиотиках и микроцистинах .

DHA может быть образована из цистеина или серина путем простого основного катализа без необходимости использования фермента, что может происходить во время кулинарии и процессов щелочного приготовления пищи. Затем он может алкилировать другие аминокислотные остатки, такие как лизин , образуя лизиноаланиновые поперечные связи и рацемизируя исходный аланин. Получающиеся в результате белки имеют более низкую питательную ценность для некоторых видов, но более высокую питательную ценность для других. Некоторые лизиноаланины также могут вызывать увеличение почек у крыс.

Многие пептиды, содержащие дегидроаланин, токсичны.

Антимикробный бактериоцин низин содержит три остатка дегидроаминокислот, два из которых являются остатками дегидроаланина.

Долгое время считалось, что остаток дегидроаланина является важным электрофильным каталитическим остатком в ферментах гистидин-аммиак-лиаза и фенилаланин-аммиак-лиаза , но позже было обнаружено, что активный остаток представляет собой другое ненасыщенное производное аланина - 3,5-дигидро-5-метилдиен. -4 H -имидазол-4-он - еще более электрофильный.

использованная литература

  1. ^ Даунс, DM; Эрнст, округ Колумбия (апрель 2015 г.). «От микробиологии до биологии рака: семейство белков Rid предотвращает повреждение клеток, вызванное эндогенно генерируемыми химически активными формами азота» . Молекулярная микробиология . 96 (2): 211–9. DOI : 10.1111 / mmi.12945 . PMC  4974816 . PMID  25620221 .
  2. ^ a b c d Сиодлак, Давид (2015). «α, β-дегидроаминокислоты в природных пептидах» . Аминокислоты . 47 (1): 1–17. DOI : 10.1007 / s00726-014-1846-4 . PMC  4282715 . PMID  25323736 .
  3. ^ Фридман, Мендель (1999). «Лизиноаланин в пище и в антимикробных белках». В Джексоне, Лорен С .; Knize, Mark G .; Морган, Джеффри Н. (ред.). Влияние переработки на безопасность пищевых продуктов . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 459 . Springer. С. 145–159. DOI : 10.1007 / 978-1-4615-4853-9_10 . ISBN 978-1-4615-4853-9. PMID  10335374 .
  4. ^ Rétey, Янош (2003). «Открытие и роль метилиденимидазолона, высоко электрофильной простетической группы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1647 (1-2): 179–184. DOI : 10.1016 / S1570-9639 (03) 00091-8 . PMID  12686130 .
  5. ^ Калабрезе JC, Иордания DB, Будхоо A, S Sariaslani, Vannelli T (сентябрь 2004). «Кристаллическая структура фенилаланин аммиаклиазы: множественные спиральные диполи, участвующие в катализе». Биохимия . 43 (36): 11403–16. DOI : 10.1021 / bi049053 + . PMID  15350127 .