Костный сиалопротеин - Bone sialoprotein

МПФН
Модель костного сиалопротеина.png
Идентификаторы
Псевдонимы IBSP , BNSP, BSP, BSP-II, SP-II, интегрин связывание сиалопротеин
Внешние идентификаторы OMIM : 147563 MGI : 96389 HomoloGene : 3644 GeneCards : МПФН
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_004967

NM_008318

RefSeq (белок)

NP_004958

NP_032344

Расположение (UCSC) Chr 4: 87,8 - 87,81 Мб Chr 5: 104,3 - 104,31 Мб
PubMed поиск
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Костный сиалопротеин (BSP) - это компонент минерализованных тканей, таких как кость , дентин , цемент и кальцинированный хрящ . BSP является важным компонентом внеклеточного матрикса кости и, как предполагается, составляет примерно 8% всех неколлагеновых белков, обнаруженных в кости и цементе. BSP, белок SIBLING , был первоначально выделен из кортикальной кости крупного рогатого скота в виде гликопептида массой 23 кДа с высоким содержанием сиаловой кислоты .

Вариант человеческого БСПА называется костью сиалопротеином 2 также известной как клеточно-связывающий сиалопротеин или интегриным-связывающего сиалопротеин и кодируется IBSP ген .

Состав

Нативный BSP имеет кажущуюся молекулярную массу 60-80 кДа на основе SDS-PAGE , что является значительным отклонением от прогнозируемой массы (на основе последовательности кДНК ) примерно 33 кДа. КДНК BSP млекопитающих кодируют белки, содержащие в среднем 317 аминокислот, которые включают секреторный сигнальный пептид из 16 остатков. Среди кДНК млекопитающих, охарактеризованных в настоящее время, существует примерно 45% сохранения идентичности последовательностей и еще 10-23% консервативных замен. Белок очень кислый (pKa ~ 3,9) и содержит большое количество остатков Glu, составляющих ~ 22% от общего количества аминокислот.

Прогнозирование вторичной структуры и анализ гидрофобности позволяют предположить, что первичная последовательность BSP имеет открытую гибкую структуру с потенциалом для образования областей α-спирали и некоторого β-слоя . Однако большинство исследований показали, что BSP не имеет α-спиральной или β-листовой структуры с помощью 1D ЯМР и кругового дихроизма. Анализ нативного белка с помощью электронной микроскопии подтверждает, что белок имеет протяженную структуру длиной примерно 40 нм. Эта гибкая конформация предполагает, что белок имеет несколько структурных доменов, однако было высказано предположение, что может существовать несколько пространственно сегментированных функциональных доменов, включая гидрофобный коллаген- связывающий домен ( остатки 36-57 rattus norvegicus ), нуклеирующую область гидроксиапатита смежной глутаминовой кислоты. кислотные остатки ( остатки 78-85, 155-164 rattus norvegicus ) и классический интегрин-связывающий мотив (RGD) около С-конца ( остатки 288-291 rattus norvegicus ).

Было продемонстрировано, что BSP подвергается обширной посттрансляционной модификации с углеводами и другими модификациями, составляющими приблизительно 50% молекулярной массы нативного белка. Эти модификации, которые включают N- и O-связанное гликозилирование , тирозин сульфатирование и серин и треонин фосфорилирование , делает этот белок весьма неоднороден.

Трехмерная модель костного сиалопротеина человека была разработана с использованием методов молекулярного моделирования, как показано на рисунке выше. Модель предполагает, что белок обеспечивает гибкий шаблон для быстрой самосборки ионов кальция и фосфата, таким образом зародыша роста кристаллов гидроксиапатита.

Функция

Количество BSP в кости и дентине примерно одинаково, однако функция BSP в этих минерализованных тканях неизвестна. Одна из возможностей состоит в том, что BSP действует как ядро ​​для образования первых кристаллов апатита . Поскольку апатит формируется вдоль коллагеновых волокон во внеклеточном матриксе, BSP может помочь направить, перенаправить или подавить рост кристаллов.

Дополнительными функциями BSP являются ангиогенез и защита от лизиса клеток, опосредованного комплементом. Регуляция гена BSP важна для минерализации костного матрикса и роста опухоли в кости.

использованная литература

внешние ссылки

дальнейшее чтение