Бета-кератин - Beta-keratin

β-кератин или бета-кератин является членом семейства структурных белков, обнаруженных в эпидермисе рептилий и птиц . β-кератины были названы так, потому что они являются компонентами рогового слоя эпидермиса, богатого сложенными друг на друга β-складчатыми листами , в отличие от альфа-кератинов , белков промежуточных филаментов, также обнаруженных в роговом слое и богатых альфа-спиралями . Поскольку точное использование термина кератин ограничивается альфа-кератинами, термин «бета-кератины» в недавних работах заменен на « роговые бета-белки » или « связанные с кератином бета-белки ».

β-кератины придают коже рептилий гораздо большую жесткость, чем одни только альфа -кератины придают коже млекопитающих . β-кератины проникают в роговой слой кожи рептилий, обеспечивая водонепроницаемость и предотвращая высыхание .

В весах , клювы , когти и перья из птиц содержат бета-кератин птичьего семейства. Филогенетические исследования последовательностей β-кератина показывают, что β-кератины перьев произошли от β-кератинов чешуек. Чешуйчатые β-кератины образуют базальную группу у птиц. События дублирования и дивергенции затем привели к генам β-кератина когтей, а дальнейшая рекомбинация привела к появлению новых перьев и подобных перьям птичьих β-кератиновых генов. Доказательства этих событий дупликации исходят из корреляции структуры клады β-кератина пера с их геномными локусами.

Изменения в β-кератинах также могли повлиять на развитие силового полета. Недавнее исследование с использованием методов молекулярного датирования, чтобы связать эволюцию генов птичьего β-кератина в целом с генами перьев, в частности, показывает, что семейство птичьего β-кератина начало отличаться от семейства крокодиловых около 216 миллионов лет назад. Было также обнаружено, что семейство β-кератинов пера не начало расходиться до 125 миллионов лет назад, что соответствует адаптивной радиации птиц в меловом периоде . β-кератины, обнаруженные в современных перьях, обладают повышенной эластичностью, что, возможно, способствовало их роли в полете. Таким образом, у пернатых родственников птиц, таких как Anchiornis и Archeopteryx , чьи летные возможности были поставлены под сомнение, имелись птичьи, но не перьевые β-кератины.

Небольшой динозавр альваресзаврид Shuvuuia deserti демонстрирует следы перьевидного кожного покрова . Анализ Schweitzer et al. (1999) показали, что эти похожие на перья структуры состоят из бета-кератина. С тех пор это было опровергнуто Saitta et al., Обнаружившим, что анализируемые волокна вместо этого состояли из неорганического фосфата кальция, о чем свидетельствует флуоресценция в кросс-поляризованном свете. Сигналы иммуногистохимических анализов ископаемых образцов подвержены ложноположительным результатам и должны использоваться с осторожностью при работе с геологическими образцами.

использованная литература

внешние ссылки

• бета-кератины в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Есть две основные формы кератина: альфа-кератин и бета-кератин. Альфа-кератин встречается у людей и других млекопитающих, бета-кератин присутствует у птиц и рептилий. Бета-кератин сложнее альфа-кератина. Структурно альфа-кератин имеет структуру альфа-спиральной спиральной спирали, в то время как бета-кератин имеет структуру скрученных бета-листов. B В случае β-листов это обеспечивает стерически беспрепятственное водородное связывание между амино- и карбоксильными группами пептидных связей на соседних белковых цепях, способствуя их близкому расположению и прочному связыванию. Волокнистые молекулы кератина могут закручиваться друг вокруг друга, образуя спиральные промежуточные нити.

Вторичная структура шелка является примером бета-гофрированного полотна. В этой структуре отдельные белковые цепи выровнены бок о бок с каждой другой белковой цепью, выровненной в противоположном направлении. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. Белковые цепи удерживаются вместе за счет межмолекулярной водородной связи, то есть водородной связи между амидными группами двух отдельных цепей. Эта межмолекулярная водородная связь в бета-складчатом листе отличается от внутримолекулярной водородной связи в альфа-спирали.

Водород на амиде одной белковой цепи связан водородной связью с амидным кислородом соседней белковой цепи. Эффект складчатого листа возникает из-за того, что амидная структура является плоской, в то время как «изгибы» происходят на углероде, содержащем боковую цепь.

«Боковые» группы R в шелке не очень громоздки. Основная первичная структура шелка состоит из повторяющейся шести аминокислотной единицы. Последовательность, в которой все остальные единицы в шелке представляют собой глицин, следующая: -гли-ала-гли-ала-гли-ала. Хотя глицин и аланин составляют 75-80% аминокислот в шелке, еще 10-15% составляют серин, а последние 10% содержат объемные боковые цепи, такие как tyr, arg, val, asp и glu.