Серин-O-ацетилтрансфераза - Serine O-acetyltransferase

серин-O-ацетилтрансфераза
1ssq.jpg
Гексамер серинацетилтрансферазы, Haemophilus influenzae
Идентификаторы
Номер ЕС 2.3.1.30
Количество CAS 9023-16-9
Базы данных
IntEnz Просмотр IntEnz
БРЕНДА BRENDA запись
ExPASy Просмотр NiceZyme
КЕГГ Запись в KEGG
MetaCyc метаболический путь
ПРИАМ профиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология Amigo / QuickGO

В энзимологии , A серин O-ацетилтрансфераза ( EC 2.3.1.30 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

ацетил-КоА + L- серин- КоА + О- ацетил- L- серин

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются ацетил-КоА и L- серин , а двумя его продуктами являются КоА и О- ацетил- L- серин .

Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности к тем ацилтрансферазам, переносящим группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название данного фермента класс ацетил-СоА: L-серин О-ацетилтрансфераза . Другие имена в общем пользовании включают SATase , L-серин ацетилтрансферазу , серин ацетилтрансферазу и серин transacetylase . Этот фермент участвует в цистеин метаболизма и метаболизма серы .

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. было решено 7 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1S80 , 1SSM , 1SSQ , 1SST , 1T3D , 1Y7L и 2ISQ .

N-концевой домен белка

Концевой домен SATase N
PDB 1ssm EBI.jpg
Структура фермента серинацетилтрансфераза-апофермент (усеченный)
Идентификаторы
Условное обозначение SATase_N
Pfam PF06426
ИнтерПро IPR010493

В молекулярной биологии , то домен белка SATase короток для серин ацетилтрансферазы и относится к ферменту , который катализирует превращение L -serine к L цистеина в E.coli , . Более конкретно, его роль в качестве катализатора активации L -serine с помощью ацетил-СоА записи .Этот относится к N-концу этого белка , который имеет последовательность , которая законсервированная в растениях и бактерий .

Важность функции

N-концевой домен протеина серинацетилтрансферазы помогает катализировать перенос ацетила . Этот конкретный фермент катализирует серин в цистеин, который в конечном итоге превращается в незаменимую аминокислоту метионин . Особый интерес для ученых представляет способность использовать естественную способность фермента серинацетилтрансферазы создавать незаменимые для питания аминокислоты и использовать эту способность через трансгенные растения . Эти трансгенные растения будут содержать больше незаменимых серных аминокислот, что означает более здоровую диету для людей и животных.

Структура

Амино-концевой альфа-спиральную домен особенно аминокислотных остатков His158 ( гистидин в положении 158) и Asp143 ( аспарагиновой кислоты в положении 143) образуют каталитическую триаду с подложкой для ацетил - передачи. Есть восемь альфа-спиралей, которые образуют N-концевой домен.

Рекомендации

  • Кредич Н.М., Томкинс Г.М. (1966). «Ферментативный синтез L-цистеина в Escherichia coli и Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem . 241 (21): 4955–65. PMID   5332668 .
  • Смит И.К., Томпсон Дж.Ф. (1971). «Очистка и характеристика L-серин-трансацетилазы и O-ацетил-L-серинсульфгидрилазы из проростков фасоли (Phaseolus vulgaris)». Биохим. Биофиз. Acta . 227 (2): 288–95. DOI : 10.1016 / 0005-2744 (71) 90061-1 . PMID   5550822 .