Треониновая протеаза - Threonine protease

Треониновая протеаза
Кристаллическая структура протеасомы человека альфа 1
Идентификаторы
Условное обозначение	Thr
Доступные белковые структуры: Pfam     PDB 1iru​

Треониновые протеазы представляют собой семейство протеолитических ферментов, содержащих остаток треонина (Thr) в активном центре. Членами-прототипами этого класса ферментов являются каталитические субъединицы протеасомы , однако ацилтрансферазы конвергентно эволюционировали с такой же геометрией и механизмом активного центра .

Механизм

Треониновые протеазы используют вторичный спирт своего N-концевого треонина в качестве нуклеофила для проведения катализа. Треонин должен быть N-концевым, поскольку концевой амин того же остатка действует как общее основание , поляризуя упорядоченную воду, которая депротонирует спирт, увеличивая его реакционную способность как нуклеофила.

Катализ происходит в два этапа:

• Сначала нуклеофил атакует субстрат с образованием ковалентного промежуточного ацил-фермента , высвобождая первый продукт.
• Во-вторых, промежуточный продукт гидролизуется водой для регенерации свободного фермента и высвобождения второго продукта.
  • В орнитина ацилтрансферазы , вместо воды, субстрат орнитин (акцептор) выполняет вторую нуклеофильную атаку и так листьев с ацильной группой.

Классификация и эволюция

Эволюционная конвергенция треониновых протеаз к одной и той же организации N-концевого активного сайта. Показаны каталитический треонин протеасомы (клан PB, семейство T1) и орнитинацетилтрансфераза (клан PE, семейство T5).

Пяти семей , принадлежащие к двум отдельным надсемейство в настоящее время признаны: НТНА раз протеосом (надсемейство PB) и DOM раз орнитин ацилтрансфераза (надсемейство ПЭ). Два суперсемейства представляют собой две независимые конвергентные эволюции одного и того же активного сайта.

Смотрите также

использованная литература