Селеноцистеин - Selenocysteine
Имена | |
---|---|
Название ИЮПАК
2-амино-3-селанилпропановая кислота
|
|
Другие имена
L- селеноцистеин; 3-селанил- L -аланин ; Селен цистеин
|
|
Идентификаторы | |
3D модель ( JSmol )
|
|
ЧЭБИ | |
ЧЭМБЛ | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
ECHA InfoCard | 100 236 386 |
КЕГГ | |
PubChem CID
|
|
UNII | |
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|
|
|
|
|
Характеристики | |
C 3 H 7 N O 2 Se | |
Молярная масса | 168,065 г · моль -1 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). |
|
проверить ( что есть ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Селеноцистеин (символ Sec или U , в более ранних публикациях также как Se-Cys ) является 21-й протеиногенной аминокислотой . Селенопротеины содержат остатки селеноцистеина. Селеноцистеин является аналогом более распространенного цистеина с селеном вместо серы .
Селеноцистеина присутствует в нескольких ферментах (например , глутатионпероксидазы , тетрайодтиронин 5 'deiodinases , тиоредоксин редуктазы , формиатдегидрогеназа , глицин редуктазы , selenophosphate синтетазы 2 , метионин - R -sulfoxide редуктаза В1 ( SEPX1 ), а некоторые гидрогенезисы ). Это происходит в трех сферах жизни .
Селеноцистеин был открыт биохимиком Трессой Штадтман из Национального института здоровья .
Химия
Селеноцистеин - это Se-аналог цистеина. Он редко встречается (и не продается), потому что он очень чувствителен к окислению на воздухе. Более распространенным является окисленное производное селеноцистина, которое имеет связь Se-Se. И селеноцистеин, и селеноцистин представляют собой твердые вещества белого цвета. Группа Se-H более кислая ( p K a = 5,43), чем тиоловая группа, поэтому она депротонируется при физиологическом pH .
Состав
Селеноцистеин имеет структуру, аналогичную структуре цистеина , но с атомом селена вместо обычной серы. Имеет селеноловую группу. Как и в других природных протеиногенных аминокислотах, цистеин и селеноцистеин имеют L хиральности в старших D / L обозначений на основе гомологии с D - и L - глицеральдегид . В новой R / S- системе обозначения хиральности, основанной на атомных номерах атомов рядом с асимметричным углеродом, они имеют R- хиральность из-за присутствия серы или селена в качестве второго соседа асимметричного углерода. Остальные хиральные аминокислоты, имеющие только более легкие атомы в этом положении, обладают S- хиральностью.)
Белки, содержащие остаток селеноцистеина, называются селенопротеинами . Большинство селенопротеинов содержат один остаток селеноцистеина. Селенопротеины, проявляющие каталитическую активность, называются селеноферментами.
Биология
Селеноцистеин имеет более низкий восстановительный потенциал, чем цистеин. Эти свойства делают его очень подходящим для белков, участвующих в антиоксидантной активности.
Хотя он встречается в трех сферах жизни, он не универсален для всех организмов. В отличие от других аминокислот, присутствующих в биологических белках , селеноцистеин не кодируется непосредственно в генетическом коде . Вместо этого он кодируется особым образом кодоном UGA , который обычно является стоп-кодоном «опала» . Такой механизм называется трансляционным перекодированием, и его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции . Когда клетки растут в отсутствие селена, трансляция селенопротеинов заканчивается на кодоне UGA, что приводит к усеченному нефункциональному ферменту. Кодон UGA кодирует селеноцистеин за счет присутствия в мРНК последовательности вставки селеноцистеина (SECIS) . Элемент SECIS определяется характерными нуклеотидными последовательностями и образцами спаривания оснований вторичной структуры. У бактерий элемент SECIS обычно располагается сразу после кодона UGA в пределах рамки считывания селенопротеина. У архей и эукариот элемент SECIS находится в 3'-нетранслируемой области (3'-UTR) мРНК и может направлять несколько кодонов UGA для кодирования остатков селеноцистеина.
В отличие от других аминокислот, в клетке не существует свободного пула селеноцистеина. Его высокая реактивность может вызвать повреждение клеток. Вместо этого клетки хранят селен в менее реакционной окисленной форме, селеноцистине, или в метилированной форме, селенометионине. Синтез селеноцистеина происходит на специализированной тРНК , которая также функционирует, чтобы включить ее в формирующиеся полипептиды.
Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфической тРНК, тРНК Sec , отличается от стандартных тРНК в нескольких отношениях, в первую очередь наличием акцепторного ствола из 8 пар оснований (бактерии) или 10 пар оснований (эукариоты), a длинное плечо вариабельной области и замены в нескольких хорошо законсервированных положениях оснований. Селеноцистеиновые тРНК изначально заряжаются серином с помощью серил-тРНК-лигазы , но полученная Ser-тРНК Sec не используется для трансляции, потому что она не распознается нормальным фактором элонгации трансляции ( EF-Tu у бактерий, eEF1A у эукариот).
Скорее, связанный с тРНК сериловый остаток превращается в остаток селеноцистеина под действием пиридоксальфосфатсодержащего фермента селеноцистеинсинтазы . У эукариот и архей для превращения тРНК-связанного серилового остатка в тРНК селеноцистеиниловый остаток требуются два фермента: PSTK ( O- фосфосерил-тРНК [Ser] Sec киназа) и селеноцистеинсинтаза. Наконец, полученная Sec-тРНК Sec специфически связывается с альтернативным фактором элонгации трансляции (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет ее к рибосомам, транслирующим мРНК для селенопротеинов. Специфичность этого механизма доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы ( SBP2 для эукариотических mSelB / eEFSec), которые связываются с соответствующими вторичными структурами РНК, образованными элементами SECIS в селенопротеине. мРНК.
Селеноцистеина разлагается под действием фермента селеноцистеин лиазы в L - аланин и селенида.
По состоянию на 2021 год 136 белков человека (из 37 семейств), как известно, содержат селеноцистеин (селенопротеины).
Производные селеноцистеина γ-глутамил- Se- метилселеноцистеин и Se- метилселеноцистеин встречаются в природе в растениях родов Allium и Brassica .
Приложения
Биотехнологические применения селеноцистеина включают использование 73 Se-меченых Sec (период полураспада 73 Se = 7,2 часа) в исследованиях позитронно-эмиссионной томографии (ПЭТ) и 75 Se-меченных Sec (период полураспада 75 Se = 118,5 дней) в специфических исследованиях. радиоактивный , упрощение определения фазы путем многоволновой аномальной дифракции в рентгеновской кристаллографии белков путем введения Sec один, или вторы вместе с селенометионином (SEMET), и включением стабильных 77 Se изотопа, который имеет ядерный спин из1/2и может использоваться , среди прочего, для ЯМР высокого разрешения .
Смотрите также
- Пирролизин , еще одна аминокислота, не входящая в основной набор из 20.
- Селенометионин , еще одна селенсодержащая аминокислота, которая случайным образом замещает метионин.
использованная литература
дальнейшее чтение
- Зинони Ф., Биркманн А., Штадтман Т.С., Бёк А. (июль 1986 г.). «Нуклеотидная последовательность и экспрессия селеноцистеин-содержащего полипептида формиатдегидрогеназы (связанного с формиат-гидроген-лиазой) из Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (13): 4650–4. Bibcode : 1986PNAS ... 83.4650Z . DOI : 10.1073 / pnas.83.13.4650 . PMC 323799 . PMID 2941757 .
- Зинони Ф., Биркманн А., Лейнфельдер В., Бёк А. (май 1987 г.). «Котрансляционная вставка селеноцистеина в формиатдегидрогеназу из Escherichia coli, управляемая кодоном UGA» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (10): 3156–60. Bibcode : 1987PNAS ... 84.3156Z . DOI : 10.1073 / pnas.84.10.3156 . PMC 304827 . PMID 3033637 .
- Конус Дж. Э., Дель Рио Р. М., Дэвис Дж. Н., Штадтман Т.С. (август 1976 г.). «Химическая характеристика селенопротеинового компонента клостридиальной глицинредуктазы: идентификация селеноцистеина как селенорганического фрагмента» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 73 (8): 2659–63. Bibcode : 1976PNAS ... 73.2659C . DOI : 10.1073 / pnas.73.8.2659 . PMC 430707 . PMID 1066676 .
- Fenyö D, Beavis RC (февраль 2016 г.). «Селеноцистеин: зачем ты?». Журнал протеомных исследований . 15 (2): 677–8. DOI : 10.1021 / acs.jproteome.5b01028 . PMID 26680273 .
внешние ссылки
У Схолии есть тематический профиль по Селеноцистеину . |
- Впервые уругвайский ученый обнаружил селеноцистеин в грибах (на испанском языке)