Белок, инактивирующий рибосомы - Ribosome-inactivating protein

Белок, инактивирующий рибосомы
Структура противовирусного белка лука.
Идентификаторы
Условное обозначение	РВАТЬ
Pfam	PF00161
ИнтерПро	IPR001574
ПРОФИЛЬ	PDOC00248
SCOP2	1paf / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum краткое изложение структуры PDB PDB : 1abr ​ PDB : 1aha ​ PDB : 1ahb ​ PDB : 1ahc ​ PDB : 1apa ​ PDB : 1apg ​ PDB : 1br5 ​ PDB : 1br6 ​ PDB : 1bry ​ PDB : 1cf5​

Рибосом-инактивирующего белка ( RIP ) является ингибитором синтеза белка , который действует в эукариотической рибосомы . Это семейство белков описывает большое семейство таких белков, которые действуют как рРНК-N-гликозилаза (EC 3.2.2.22). Они инактивируют 60S рибосомные субъединицы посредством N-гликозидного расщепления, которое высвобождает специфическое адениновое основание из сахарно-фосфатного остова 28S рРНК . RIP существуют в бактериях и растениях.

Члены семьи включают Сига токсины и типа I (например , trichosanthin и luffin ) и типа II (например , рицин , агглютининов и абрин ) рибосомы инактивировать белки (рипы). Все эти токсины структурно связаны. RIP представляют значительный интерес из-за их потенциального использования в сочетании с моноклональными антителами в качестве иммунотоксинов для лечения рака . Кроме того, trichosanthin было показано, обладают высокой активностью в отношении ВИЧ-1 -infected Т - клеток и макрофагов . Таким образом, выяснение структурно-функциональных взаимосвязей RIP стало серьезным исследовательским усилием. Теперь известно, что RIP структурно связаны. Консервативный глутаминовый остаток участвует в каталитическом механизме; он находится рядом с консервированным аргинином, который также играет роль в катализе.

Лишь небольшая часть RIP токсична для человека при употреблении, и белки этого семейства обнаружены в подавляющем большинстве растений, используемых для потребления человеком, таких как рис, кукуруза и ячмень. Считается, что у растений они защищают от болезнетворных микроорганизмов и насекомых.

Белки, инактивирующие рибосомы (RIP), делятся на следующие типы в зависимости от состава белковых доменов:

• Тип I (A): RIP-I представляют собой полипептиды, состоящие из домена A. Это сайт активности N-гликозидазы.
• Тип II (AB): RIP-II состоят из домена A с каталитической активностью, аналогичной RIP типа I, и домена B со свойствами связывания углеводов (лектина). Домен B способен связывать галактозильные фрагменты на поверхности клетки, что облегчает проникновение в клетку, что делает тип II особенно цитотоксичным. Домены A и B соединены дисульфидными связями. Эта группа исключает бактериальные токсины AB5, такие как токсин шига, поскольку способность связывания углеводов развивалась отдельно, и эти токсины больше похожи на RIP типа I.
• Тип III: RIP-III разделены на две подгруппы. Одна подгруппа (AC) содержит тот же исходный домен RIP (A) и C-терминал с неизвестными функциями. Другая подгруппа (AD) аналогична типу I, но содержит сайт для инактивации.

Примеры включают:

• Абрин
• Beetin
• Рицин
• Сапорин
• Шига токсин
• Spiroplasma токсин
• Трихосантин
• Вискумин ( европейская омела )
• Противовирусный протеин из семян оленя ( Phytolacca americana )

использованная литература

Эта статья о белках незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

• v
• т
• е