Ламеллиподиум - Lamellipodium

Lamellipodium (множественное число ламеллоподии ) (от латинской пластинки , «тонкий лист»; стручок , «нога») является цитоскелетом белка актина проекции на передней кромке ячейки . Он содержит квазидвумерную актиновую сетку; вся структура продвигает клетку по субстрату. Внутри ламеллиподий находятся актиновые ребра, называемые микрошипами , которые, когда они выходят за границу ламеллиподий, называются филоподиями . Ламеллиподиум возникает в результате зарождения актина в плазматической мембране клетки и является первичной областью включения актина или образования микрофиламентов клетки.

Описание

Ламеллиподии обнаруживаются в первую очередь во всех подвижных клетках, таких как кератиноциты рыб и лягушек, которые участвуют в быстром заживлении ран . Ламеллиподии этих кератиноцитов позволяют им перемещаться со скоростью 10–20 мкм / мин по эпителиальным поверхностям. После отделения от основной части клетки ламеллиподиум все еще может свободно ползать самостоятельно.

Ламеллиподии - характерный признак переднего, переднего края подвижных клеток. Считается, что именно они являются двигателем, который тянет клетку вперед в процессе миграции клеток . Кончик ламеллиподиума - это место, где происходит экзоцитоз в мигрирующих клетках млекопитающих как часть их клатрин- опосредованного эндоцитарного цикла . Это, вместе с полимеризацией актина, помогает продлить ламеллу вперед и, таким образом, продвинуть фронт клетки. Таким образом, он действует как управляющее устройство для клеток в процессе хемотаксиса . Это также место, из которого частицы или агрегаты, прикрепленные к поверхности клетки, мигрируют в процессе, известном как образование колпачка .

Состав

Структурно зазубренные концы микрофиламентов (локализованные мономеры актина в АТФ- связанной форме) обращены к «ищущему» краю клетки, тогда как заостренные концы (локализованные актиновые мономеры в АДФ- связанной форме) обращены к ламелле позади. Это создает беговую дорожку по всей ламеллиподии, что способствует ретроградному потоку частиц повсюду. Комплексы Arp2 / 3 присутствуют на стыках микрофиламент-микрофиламент в ламеллиподиях и помогают создавать актиновую сеть. Arp 2/3 может присоединяться только к ранее существовавшим микрофиламентам, но после связывания он создает сайт для расширения новых микрофиламентов, что создает разветвление. Другая молекула, которая часто обнаруживается при полимеризации актина с помощью Arp2 / 3, - это кортактин , который, по-видимому, связывает передачу сигналов тирозинкиназы с реорганизацией цитоскелета в ламеллиподиуме и связанных с ним структурах.

Rac и Cdc42 представляют собой две ГТФазы Rho- семейства, которые обычно являются цитозольными, но при определенных условиях также могут обнаруживаться в клеточной мембране. Когда Cdc42 активируется, он может взаимодействовать с рецепторами семейства белков синдрома Вискотта-Олдрича (WASp), в частности с N-WASp , который затем активирует Arp2 / 3. Это стимулирует ветвление актина и увеличивает подвижность клеток . Rac1 побуждает кортактин локализоваться на клеточной мембране, где он одновременно связывает F-актин и Arp2 / 3. Результатом является структурная реорганизация ламеллиподии и, как следствие, подвижность клеток. Rac способствует ламеллиподиям, а cdc42 - филоподиям.

Белки Ena / VASP находятся на переднем крае ламеллиподий, где они способствуют полимеризации актина, необходимой для ламеллиподиального выпячивания и хемотаксиса. Кроме того, Ena / VASP предотвращает действие кэпирующего белка , который останавливает полимеризацию актина.

Рекомендации

Внешние ссылки