Бета-глюкозидаза - Beta-glucosidase
β-глюкозидаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
ЕС нет. | 3.2.1.21 | ||||||||
№ CAS | 9001-22-3 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
|
Бета-глюкозидаза - это фермент, который катализирует гидролиз гликозидных связей до концевых невосстанавливающих остатков в бета-D-глюкозидах и олигосахаридах с высвобождением глюкозы.
Состав
Бета-глюкозидаза состоит из двух полипептидных цепей. Эти две цепи являются хиральными по своей природе, что означает, что цепи асимметричны и не могут накладываться друг на друга. Каждая цепь состоит из 438 аминокислот и составляет субъединицу фермента. Каждая из этих субъединиц содержит активный сайт. Активный центр служит местом, где связываются фермент и субстрат, и может происходить ферментативная реакция. Активный сайт имеет три потенциальных компонента: карман, щель и туннель. Карманная структура полезна для распознавания моносахарида, такого как глюкоза. Щель позволяет сахарам связываться с образованием полисахаридов. Туннель позволяет ферменту прикрепляться к полисахариду, а затем высвобождать продукт, оставаясь прикрепленным к сахару.
Функция
Функция фермента - гидролиз преформ различных гликозидов и олигосахаридов. Наиболее существенным олигосахаридом с бета-глюкозидазой является целлюлоза. Целлюлоза - это полимер, состоящий из бета-1,4-связанных глюкозильных остатков. Бета-глюкозидазы, целлюлазы ( эндоглюканазы ), целлобиозидазы ( экзоглюканазы ) необходимы ряду организмов для его потребления. Эти ферменты являются мощными инструментами для разрушения стенок растительных клеток патогенами и другими организмами, потребляющими растительную биомассу. Бета-глюкозидазы необходимы многим организмам для переваривания различных питательных веществ. Этот фермент завершает реакцию двойного замещения, что означает, что фермент переходит в промежуточную форму, когда первый субстрат входит в активный центр, затем он высвобождает продукт до связывания другого субстрата и возвращается в исходную форму к концу реакции. В случае бета-глюкозидазы в активном центре задействованы два карбоксилатных остатка глюкозидов, целлобиозы, целлотриозы и целлотетраозы. Целью реакции является удаление остатков дисахарида целлобиозы с образованием глюкозы во время гидролиза биомассы. В зависимости от того, что фермент реагирует с конечным продуктом, будет одна или две молекулы глюкозы.
Люди
Человек не может переваривать целлюлозу растительных клеток. Это связано с тем, что фермент не присутствует в желудке человека, так как оптимальный pH составляет 5,6, в то время как pH желудка человека является кислым (от 1,5 до 3,5). Однако людям действительно требуется бета-глюкозидаза, лизосомальная β-глюкозидаза, поскольку она играет важную роль в деградации гликосфинголипидов. Фермент расщепляет глюкозилцерамид на церамид и глюкозу. Если происходит накопление, это приведет к болезни Гоше . Накопление жирных веществ может привести к ослаблению костей, повреждению печени, а также к увеличению и ухудшению функции селезенки.
Акула капота
Акулы головастые водятся в тропических и субтропических водах, обитают в устьях рек с илистым или песчаным дном, богатым водорослями. Когда-то их считали исключительно хищниками. Было известно, что шляпка действительно потребляла водоросли, но это было сочтено случайным и отклонено как не приносящее пользу акуле. Однако недавние исследования кишечника акулы показали, что он имеет высокий уровень активности бета-глюкозидазы. Во время процесса пищеварения шляпной акулы кислый желудок ослабляет клеточные стенки морских водорослей и позволяет бета-глюкозидазе проникать в клетку и переваривать целлюлозу. Уровень активности на уровне обезьяньего угря . Обезьяний угорь - травоядное животное, а это означает, что шляпка способна выполнять ту же пищеварительную деятельность, что и у травоядного организма. Таким образом, капотоголовая акула теперь классифицируется как всеядное животное.
Красный краб с острова Рождества
Остров Рождества красного краба является одним из видов крабов , расположенных исключительно в Остров Рождества в Индийском океане. Такие наземные крабы обладают множеством разновидностей бета-глюкозидазы, поскольку являются наземными травоядными животными. В случае с островом Рождества бета-глюкозидаза красного краба не только производит глюкозу, но и удаляет целлобиозу. Это важно, поскольку целлобиоза является ингибитором ряда ферментов, включая эндо-β-1,4-глюканазу и целлобиогидролазу. Бета-глюкозидаза также способна гидролизовать небольшие олигомеры, которые продуцируются другими ферментами без помощи промежуточного фермента. Это, в свою очередь, делает бета-глюкозидазу очень эффективным ферментом не только для пищеварительного тракта красного краба с острова Рождества, но и для других ракообразных.
Синонимы
Синонимы, производные и родственные ферменты включают gentiobiase , целлобиазы , EMULSIN , elaterase , арил-бета-глюкозидазы , бета-D-глюкозидазы , бета-глюкозид glucohydrolase , arbutinase , amygdalinase , п-нитрофенил бета-глюкозидазы , primeverosidase , amygdalase , linamarase , салицилиназа и бета-1,6-глюкозидаза .
глюкозидаза, бета, кислота 3 (цитозольная) | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||
Символ | GBA3 | ||||||
Альт. символы | CBGL1, KLRP | ||||||
Ген NCBI | 57733 | ||||||
HGNC | 19069 | ||||||
OMIM | 606619 | ||||||
RefSeq | NM_020973 | ||||||
UniProt | Q9H227 | ||||||
Прочие данные | |||||||
Номер ЕС | 3.2.1.21 | ||||||
Locus | Chr. 4 п. 15.31 | ||||||
|
Смотрите также
- Амигдалин бета-глюкозидаза
- Целлюлаза , набор ферментов, вырабатываемых в основном грибами, бактериями и простейшими, которые катализируют целлюлолиз (т.е. гидролиз целлюлозы).
- Глюкозилцерамидаза , родственный фермент
- Прунасин бета-глюкозидаза
- Вицианин бета-глюкозидаза
Рекомендации
Внешние ссылки
- бета-глюкозидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Список GO-базы данных 'GO: 0016162 активность 1,4-бета-целлобиозидазы целлюлозы'
- Резюме оценки риска, CEPA 1999. Trichoderma reesei P59G