Депсипептид - Depsipeptide

Депсипептида представляет собой пептид , в котором один или более из ее амида , -С (O) NHR-, группы заменены на соответствующий сложный эфир , -C (O) OR, Многие депсипептиды имеют как пептид , и эфирные связи. В основном они содержатся в морских и микробных натуральных продуктах.

Пример депсипептида с 3 амидными группами (выделены синим ) и одной сложноэфирной группой (выделены зеленым ). R 1 и R 3 представляют собой органические группы (например, метил) или атом водорода, присутствующий в α-гидроксикарбоновых кислотах. R 2 , R 4 и R 5 представляют собой органические группы или атом водорода, присутствующий в обычных аминокислотах.

Депсипептид натуральные продукты

Энтерохелин - это депсипептид, переносчик железа.

Было обнаружено, что несколько депсипептидов обладают противораковыми свойствами.

Ингибитор депсипептидного фермента включает ромидепсин , член класса бициклических пептидов, известные ингибиторы гистондеацетилазы (HDACi). Впервые он был выделен как продукт ферментации из Chromobacterium violaceum фармацевтической компанией Fujisawa.

В предварительных данных 2010 г. было показано, что этамицин обладает мощной активностью против MRSA на модели мышей. Некоторые депсипептиды из Streptomyces проявляют антимикробную активность. Они образуют новый потенциальный класс антибиотиков, известный как ацилдепсипептиды ( ADEP ). ADEP нацелены и активируют казеинлитическую протеазу ( ClpP ), чтобы инициировать неконтролируемую деградацию пептидов и развернутого белка, убивая многие грамположительные бактерии.

дальнейшее чтение

  • папуамид Форд, PW; Густафсон, КР; Макки, ТС; Shigematsu, N; Maurizi, LK; Pannell, LK; Уильямс, Делавэр; де Сильва, ED; Lassota, P; Аллен, TM; Ван Суст, Р. Андерсен, RJ; Бойд, MR (1999). «Папуамиды AD, ВИЧ-ингибирующие и цитотоксические депсипептиды из губок Theonella mirabilis и Theonella swinhoei, собранных в Папуа-Новой Гвинее». Варенье. Chem. Soc . 121 : 5899–5909. DOI : 10.1021 / ja990582o .
  • неамфамид A Oku, N; Густафсон, КР; Картнер, Л.К .; Wilson, JA; Shigematsu, N; Hess, S; Pannell, LK; Бойд, MR; МакМахон, Дж. Б. (2004). "Neamphamide A. Новый ВИЧ-ингибирующий депсипептид из морской губки Папуа-Новой Гвинеи Neamphius huxleyi ". J. Nat. Prod . 67 (8): 1407–11. DOI : 10.1021 / np040003f . PMID   15332865 .
  • каллипелтин A Zampella, A; D'Auria, MV; Палома, LG; Касапулло, А; Минале, L; Дебитус, С; Энен, Y (1996). «Каллипелтин А, циклический депсипептид против ВИЧ из новокаледонской литистидной губки Callipelta sp. ». Варенье. Chem. Soc . 118 (26): 6202–9. DOI : 10.1021 / ja954287p .
  • mirabamides AD Plaza, A; Гущина, Е; Бейкер, HL; Келли, М; Бьюли, Калифорния (2007). «Мирабамиды AD. Депсипептиды из губки Siliquariaspongia mirabilis, которые ингибируют слияние ВИЧ-1». J. Nat. Prod . 70 (11): 1753–60. DOI : 10.1021 / np070306k . PMID   17963357 . ; Анджелич, CD; Planelles, V; Барроуз, Л. Р. (2008). «Характеристика анти-ВИЧ активности папуамида А.» Mar Drugs . 6 (4): 528–49. DOI : 10.3390 / md20080027 . PMC   2630844 . PMID   19172193 .

Рекомендации

  1. ^ IUPAC , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « depsipeptides ». DOI : 10,1351 / goldbook.D01604
  2. ^ Ясумаса Hamada, Такаюки Shioiri (2005). «Последние достижения в области синтетических исследований биологически активных морских циклических пептидов и депсипептидов». Chem. Ред . 105 (12): 4441–4482. DOI : 10.1021 / cr0406312 . PMID   16351050 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  3. ^ Уолш, Кристофер Т., Лю июня, Фрэнк Руснак, и Масахиро Sakaitani (1990). «Молекулярные исследования ферментов в метаболизме хоризматов и пути биосинтеза энтеробактина». Химические обзоры . 90 (7): 1105–1129. DOI : 10.1021 / cr00105a003 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Китагаки, J .; Ши, G .; Miyauchi, S .; Мураками, С .; Ян, Ю. (2015). «Циклические депсипептиды как потенциальные лекарственные средства против рака». Противораковые препараты . 26 (3): 259–71. DOI : 10,1097 / CAD.0000000000000183 . PMID   25419631 .
  5. ^ Юрек-Джордж, Александр; Сесил, Александр Ричард Лиам; Мо, Алекс Хон Кит; Вен, Шицзюнь; Роджерс, Хелен; Хабенс, Фэй; Маэда, Сатоко; Ёсида, Минору; и другие. (2007). «Первые биологически активные синтетические аналоги FK228, ингибитора гистон-деацетилазы депсипептида». Журнал медицинской химии . 50 (23): 5720–5726. DOI : 10.1021 / jm0703800 . PMID   17958342 .
  6. ^ Спешка, Нина М; Perera, Varahenage R; Мэлони, Кэтрин N; Тран, Дэн Н; Дженсен, Пол; Феникал, Уильям; Низет, Виктор; Хенслер, Мэри Э (2010). «Активность стрептограминного антибиотика этамицина против метициллин-резистентного золотистого стафилококка» . Журнал антибиотиков . 63 (5): 219–24. DOI : 10.1038 / ja.2010.22 . PMC   2889693 . PMID   20339399 .
  7. ^ KH Michel, RE Kastner (Eli Lilly and Company), US 4492650, 1985 [Chem. Abstr. 1985, 102, 130459]
  8. ↑ Осада, Хироюки; Яно, Тацуя; Кошино, Хироюки; Исоно, Киёси (1991). «Энопептин А, новый депсипептидный антибиотик с антибактериофаговой активностью» . Журнал антибиотиков . 44 (12): 1463–1466. DOI : 10,7164 / antibiotics.44.1463 . PMID   1778798 .
  9. ^ Ли; Хим Шун, Доминик; Гуарне, Альба; Маурици, Майкл Р .; Чэн И-Цян; Райт, Джерард Д.; Гирландо, Родольфо; Джозеф, Эбенезер; Глойд, Мелани; Сон Чунг, Ю; Ортега, Хоакин (2010). «Ацилдепсипептидные антибиотики индуцируют образование структурированного осевого канала в ClpP: модель ClpX / ClpA-связанного состояния ClpP» . Химия и биология . 17 (9): 959–969. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2010.07.008 . PMC   2955292 . PMID   20851345 .
  10. ^ Hinzen, Бертольд; Лабищинский, Харальд; Brötz-Oesterhelt, Heike ; Эндерманн, Райнер; Бенет-Бухгольц, Хорди; Хеллвиг, Вероника; Хэбих, Дитер; Шумахер, Андреас; Лампе, Томас; Паульсен, Хольгер; Раддац, Зигфрид (2006). «Оптимизация медицинской химии ацилдепсипептидов антибиотиков класса энопептинов». ChemMedChem . 1 (7): 689–693. DOI : 10.1002 / cmdc.200600055 . PMID   16902918 . S2CID   36525372 .
  11. ^ Карни, Дэниел В .; Schmitz, Karl R .; Truong, Jonathan V .; Зауэр, Роберт Т .; Селло, Джейсон К. (2014). «Ограничение конформационной динамики циклических ацилдепсипептидных антибиотиков улучшает их антибактериальную активность» . JACS . 136 (5): 1922–1929. DOI : 10.1021 / ja410385c . PMC   4004210 . PMID   24422534 .