COPII - COPII

Sec23 гомолог A
Ленточная диаграмма кристаллографической структуры гетеродимера COPII Sec23 и Sec24. Альфа-спирали - красным, а бета-листы - желтым.
Идентификаторы
Символ	SEC23A
Ген NCBI	856311
HGNC	10701
OMIM	610511
PDB	1М2В
RefSeq	NM_006364
UniProt	Q15436
Прочие данные
Locus	Chr. 14 q21.1
Искать Структуры Швейцарская модель Домены ИнтерПро

COPII представляет собой коатомер , тип белка оболочки везикул, который транспортирует белки из грубого эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи . Этот процесс называется антероградным транспортом , в отличие от ретроградного транспорта, связанного с белком COPI . Название «COPII» относится к конкретному со в р rotein комплекс , который инициирует процесс многообещающий. Оболочка состоит из крупных белковых субкомплексов, состоящих из четырех различных белковых субъединиц.

Белки оболочки

Оболочка COPII состоит из пяти белков: Sar1 , Sec23 , Sec24 , Sec13 и Sec31 . Эти белки димеризуются с образованием более крупных белковых комплексов:

• Sec23p / Sec24p Гетеродимер
• Sec13p / Sec31p гетеротетрамер

Важно отметить, что существует пять различных типов белков, которые составляют оболочку COPII, но несколько белков одного и того же разнообразия составляют белковые комплексы, важные для формирования оболочки COPII.

Эти белки оболочки необходимы, но недостаточны для направления или стыковки везикулы с правильной мембраной-мишенью. Для этих процессов также необходимы SNARE , груз и другие белки.

Процесс бутонизации

Сборку везикул COPII можно резюмировать как:

1. Sar1-GDP взаимодействует с трансмембранным белком ER Sec12.
2. Sar1-GTP рекрутирует белок оболочки Sec23 / Sec24, чтобы сформировать предварительно почкующийся комплекс.
3. Предварительно отпочкованный комплекс (состоящий из Sar1-GTP, связанного с Sec23 / 24) рекрутирует Sec13 / Sec31, который формирует второй слой оболочки.
4. Комплекс Sec13 / Sec31 образует подобную клетке внешнюю оболочку (подобную образованию пузырьков клатрина ).

Sar1p - это GTPase, которая действует как «переключатель», который переключает между активированной мембраной, встроенной в GTP-связанную форму, и неактивной растворимой GDP-связанной формой. Неактивный GDP-связанный Sar1p привлекается к цитозольной стороне эндоплазматического ретикулума.

Sec12, трансмембранный белок, обнаруженный в ER, действует как фактор обмена гуаниновых нуклеотидов , стимулируя высвобождение GDP, что позволяет связывать GTP в Sar1.

Связанный с GTP Sar1p претерпевает конформационное изменение, которое открывает N-концевую амфипатическую a-спираль (другие источники говорят, что гидрофобный хвост), которая вставляется в мембрану ER. Связанный с мембраной Sar1p рекрутирует комплекс Sec23p / 24p, чтобы сформировать то, что в совокупности известно как pre-budding комплекс. Sec23 / Sec24 специфически связывается со специфическими сигналами сортировки в цитозольных доменах мембранных грузовых белков, эти сигналы сортировки не разделяют простой сигнальный мотив, такой как KDEL или KKXX . Недавние исследования показывают, что несколько сигналов экспорта ER взаимодействуют для разделения и исключения несобранного груза.

Предварительно отпочкованный комплекс (состоящий из Sar1-GTP и Sec23 / 24) рекрутирует гибкий комплекс Sec13p / 31p, характеризующийся полимеризацией комплекса Sec13 / 31 с другими комплексами Sec13 / 31 с образованием кубооктаэдра с более широкой решеткой, чем его клатриновый пузырь. аналог. Образование кубооктаэдра деформирует мембрану ER и отделяет везикулу COPII (наряду с белками груза и v-SNAREs), завершая процесс отпочкования везикул COPII.

Обнаружено, что некоторые белки ответственны за избирательную упаковку грузов в везикулы COPII. Более поздние исследования показывают, что комплекс Sec23 / Sec24-Sar1 участвует в выборе груза. Например, обнаружено, что Erv29p в Saccharomyces cerevisiae необходим для упаковки гликозилированного про-α-фактора.

После образования везикул COPII белки оболочки COPII остаются собранными, чтобы позволить комплексу Sec23 / Sec24 взаимодействовать с фактором привязки на мембране Cis-Golgi. Когда везикула COPII находится в непосредственной близости от мембраны цис-Гольджи, она сбрасывает свою оболочку, и компоненты рециркулируются, чтобы функционировать для другой везикулы.

Конформационные изменения

CopII имеет три специфических сайта связывания, каждый из которых может быть комплексным. На соседнем изображении (Sed5) для связывания используется комплекс Sec22 t-SNARE. Этот сайт более сильно привязан и поэтому пользуется большим спросом. (Эмбо)

Смотрите также

• Везикулы COPI
• Клатриновые везикулы

Рекомендации