Биоптерин-зависимая гидроксилаза ароматических аминокислот - Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase
| Биоптерин_H | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура тройного комплекса каталитического домена фенилаланингидроксилазы человека (Fe (II)) в комплексе с тетрагидробиоптерином и норлейцином
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | Биоптерин_H | ||||||||
| Pfam | PF00351 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR019774 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00316 | ||||||||
| SCOP2 | 1toh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00361 | ||||||||
| |||||||||
Биоптерин-зависимые гидроксилазы ароматических аминокислот ( AAAH ) представляют собой семейство ферментов гидроксилазы ароматических аминокислот, которое включает фенилаланин-4-гидроксилазу ( EC 1.14.16.1 ), тирозин-3-гидроксилазу ( EC 1.14.16.2 ) и триптофан-5-гидроксилазу ( EC 1.14.16.4 ). Эти ферменты в первую очередь гидроксилируют аминокислоты L-фенилаланин , L-тирозин и L-триптофан соответственно.
Ферменты AAAH - это функционально и структурно родственные белки, которые действуют как ограничивающие скорость катализаторы для важных метаболических путей . Каждый фермент AAAH содержит железо и катализирует гидроксилирование кольца ароматических аминокислот с использованием тетрагидробиоптерина (BH4) в качестве субстрата . Эти ферменты AAAh регулируется фосфорилированием при серинах в их N-концах.
Роль в метаболизме
У людей дефицит фенилаланингидроксилазы может вызвать фенилкетонурию , наиболее частую врожденную ошибку метаболизма аминокислот . Фенилаланингидроксилаза катализирует превращение L-фенилаланина в L-тирозин . Тирозингидроксилаза катализирует лимитирующую стадию в катехоламинах биосинтезе: превращение L-тирозин в L-ДОФ . Точно так же, триптофан гидроксилазы катализирует скорость шаг в -limiting серотонина биосинтеза: превращение L-триптофана в 5-гидрокси-L-триптофана .
 |
Состав
Было высказано предположение, что каждый из ферментов AAAH содержит консервативный C-концевой каталитический (C) домен и неродственный N-концевой регуляторный (R) домен. Возможно, что домены белка R возникли из генов, которые были рекрутированы из разных источников для объединения с общим геном каталитического ядра. Таким образом, за счет объединения с одним и тем же C-доменом белки приобрели уникальные регуляторные свойства отдельных R-доменов.