Аспарагин - Asparagine

l -Аспарагин
Костная формула L-аспарагина
Шариковая модель молекулы L-аспарагина как цвиттер-иона
Аспарагин-из-xtal-3D-bs-17.png
Аспарагин-из-xtal-3D-sf.png
Имена
Название ИЮПАК
Аспарагин
Другие имена
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.019.565 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
КЕГГ
UNII
  • InChI = 1S / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1 чек об оплатеY
    Ключ: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N чек об оплатеY
  • InChI = 1 / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1
    Ключ: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBD
  • O = C (N) C [C @ H] (N) C (= O) O
  • Цвиттерион : O = C (N) C [C @ H] ([NH3 +]) C (= O) [O-]
  • C ([C @@ H] (C (= O) O) N) C (= O) N
  • Цвиттерион : C ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) C (= O) N
Характеристики
C 4 H 8 N 2 O 3
Молярная масса 132,119  г · моль -1
Появление белые кристаллы
Плотность 1,543 г / см 3
Температура плавления 234 ° С (453 ° F, 507 К)
Точка кипения 438 ° С (820 ° F, 711 К)
2,94 г / 100 мл
Растворимость растворим в кислотах , основаниях , незначительно в метаноле , этаноле , эфире , бензоле
журнал P −3,82
Кислотность (p K a )
-69,5 · 10 −6 см 3 / моль
Структура
ромбический
Термохимия
-789,4 кДж / моль
Опасности
Паспорт безопасности См .: страницу данных
Sigma-Alrich
NFPA 704 (огненный алмаз)
1
0
0
точка возгорания 219 ° С (426 ° F, 492 К)
Страница дополнительных данных
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемостьr ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
чек об оплатеY проверить  ( что есть   ?) чек об оплатеY☒N
Ссылки на инфобоксы

Аспарагин (символ Asn или N ) - это α- аминокислота, которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3
образуют в биологических условиях), кислотную группу альфа-карбоновой кислоты (которая в депротонированной -COO - вид в биологических условиях) и боковой цепи карбоксамид , классифицируя его как полярный (при физиологическом рН), алифатическую аминокислоту. Для человека это несущественно, то есть организм может его синтезировать. Он кодируется с помощью кодонов ААУ и AAC.

Реакция между аспарагином и восстанавливающими сахарами или другим источником карбонилов приводит к образованию акриламида в пище при нагревании до достаточной температуры. Эти продукты встречаются в выпечке, такой как картофель фри, картофельные чипсы и тосты.

История

Впервые аспарагин был выделен в 1806 году в кристаллической форме французскими химиками Луи Николя Воклен и Пьером Жаном Робике (тогда еще молодым помощником) из сока спаржи , в котором его много, отсюда и выбранное название. Это была первая выделенная аминокислота.

Три года спустя, в 1809 году, Пьер Жан Робике определил вещество из корня лакрицы, свойства которого он квалифицировал как очень близкие к свойствам аспарагина, и которое Плиссон определил в 1828 году как сам аспарагин.

Для определения структуры аспарагина потребовались десятилетия исследований. Эмпирическая формула для аспарагина была впервые определена в 1833 году французских химиков Антуан Франсуа Boutron Charlard и Пелуз ; в том же году немецкий химик Юстус Либих представил более точную формулу. В 1846 году итальянский химик Раффаэле Пирия обработал аспарагин азотистой кислотой , которая удалила аминогруппы молекулы (–NH 2 ) и превратила аспарагин в яблочную кислоту . Это выявило фундаментальную структуру молекулы: цепочку из четырех атомов углерода. Пирия считала аспарагин диамидом яблочной кислоты; однако в 1862 году немецкий химик Герман Кольбе показал, что это предположение неверно; вместо этого Кольбе пришел к выводу, что аспарагин является амидом амина янтарной кислоты . В 1886 году итальянский химик Арнальдо Пиутти (1857–1928) открыл зеркальное отражение или « энантиомер » природной формы аспарагина, который обладал многими свойствами аспарагина, но также отличался от него. Поскольку структура аспарагина еще не была полностью известна - положение аминогруппы в молекуле еще не было установлено, - Пьютти синтезировал аспарагин и, таким образом, опубликовал его истинную структуру в 1888 году.

Структурная функция белков

Поскольку боковая цепь аспарагина может образовывать взаимодействия водородных связей с основной цепью пептида, остатки аспарагина часто обнаруживаются в начале альфа-спиралей в виде asx-поворотов и asx-мотивов , а также в виде подобных поворотов мотивов или как амидные кольца в бета-листах. Его роль можно рассматривать как «блокирование» взаимодействий водородных связей, которым в противном случае удовлетворяла бы основа полипептида.

Аспарагин также обеспечивает ключевые сайты для N-связанного гликозилирования , модификации белковой цепи с добавлением углеводных цепей. Обычно углеводное дерево может быть добавлено только к остатку аспарагина, если последний фланкирован на стороне C X- серином или X- треонином , где X представляет собой любую аминокислоту, за исключением пролина .

Аспарагин может быть гидроксилирован с помощью фактора транскрипции, индуцируемого гипоксией HIF1. Эта модификация подавляет активацию гена, опосредованную HIF1.

Источники

Диетические источники

Аспарагин не является необходимым для человека, а это означает, что он может синтезироваться из промежуточных продуктов центрального метаболического пути и не требуется в диете.

Аспарагин содержится в:

Биосинтез

Предшественником аспарагина является оксалоацетат . Оксалоацетат превращается в аспартат с помощью фермента трансаминазы . Фермент переносит аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, образуя α-кетоглутарат и аспартат. Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глутамин отдает аммонийную группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.

Биосинтез аспарагина из оксалоацетата

Деградация

Аспарагин обычно входит в цикл лимонной кислоты у человека в виде оксалоацетата. У бактерий разложение аспарагина приводит к образованию оксалоацетата, который представляет собой молекулу, которая соединяется с цитратом в цикле лимонной кислоты (цикл Кребса). Аспарагин гидролизуется до аспартата аспарагиназой. Затем аспартат подвергается трансаминированию с образованием глутамата и оксалоацетата из альфа-кетоглутарата.

Функция

Аспарагин необходим для развития и функционирования мозга. Доступность аспарагина также важна для синтеза белка во время репликации поксвирусов.

Добавление N-ацетилглюкозамина к аспарагину осуществляется ферментами олигосахарилтрансфераз в эндоплазматическом ретикулуме . Это гликозилирование важно как для структуры белка, так и для функции белка.

Цвиттерионная структура

( S ) -Аспарагин (слева) и ( R ) -спарагин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH.

Предполагаемая связь с раком у лабораторных мышей

Согласно статье, опубликованной в The Guardian в 2018 году , исследование показало, что снижение уровня аспарагина «резко» снижает распространение рака груди у лабораторных мышей. В статье отмечается, что подобные исследования на людях не проводились.

использованная литература

внешние ссылки