Аспарагин - Asparagine
Скелетная формула из L -asparagine
|
|||
|
|||
Имена | |||
---|---|---|---|
Название ИЮПАК
Аспарагин
|
|||
Другие имена
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
|
|||
Идентификаторы | |||
3D модель ( JSmol )
|
|||
ЧЭБИ | |||
ЧЭМБЛ | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.019.565 | ||
Номер ЕС | |||
КЕГГ | |||
PubChem CID
|
|||
UNII | |||
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
|
|||
Характеристики | |||
C 4 H 8 N 2 O 3 | |||
Молярная масса | 132,119 г · моль -1 | ||
Появление | белые кристаллы | ||
Плотность | 1,543 г / см 3 | ||
Температура плавления | 234 ° С (453 ° F, 507 К) | ||
Точка кипения | 438 ° С (820 ° F, 711 К) | ||
2,94 г / 100 мл | |||
Растворимость | растворим в кислотах , основаниях , незначительно в метаноле , этаноле , эфире , бензоле | ||
журнал P | −3,82 | ||
Кислотность (p K a ) | |||
-69,5 · 10 −6 см 3 / моль | |||
Структура | |||
ромбический | |||
Термохимия | |||
Std энтальпия
формации (Δ F H ⦵ 298 ) |
-789,4 кДж / моль | ||
Опасности | |||
Паспорт безопасности |
См .: страницу данных Sigma-Alrich |
||
NFPA 704 (огненный алмаз) | |||
точка возгорания | 219 ° С (426 ° F, 492 К) | ||
Страница дополнительных данных | |||
Показатель преломления ( n ), диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д. |
|||
Термодинамические
данные |
Фазовое поведение твердое тело – жидкость – газ |
||
УФ , ИК , ЯМР , МС | |||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). |
|||
проверить ( что есть ?) | |||
Ссылки на инфобоксы | |||
Аспарагин (символ Asn или N ) - это α- аминокислота, которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3образуют в биологических условиях), кислотную группу альфа-карбоновой кислоты (которая в депротонированной -COO - вид в биологических условиях) и боковой цепи карбоксамид , классифицируя его как полярный (при физиологическом рН), алифатическую аминокислоту. Для человека это несущественно, то есть организм может его синтезировать. Он кодируется с помощью кодонов ААУ и AAC.
Реакция между аспарагином и восстанавливающими сахарами или другим источником карбонилов приводит к образованию акриламида в пище при нагревании до достаточной температуры. Эти продукты встречаются в выпечке, такой как картофель фри, картофельные чипсы и тосты.
История
Впервые аспарагин был выделен в 1806 году в кристаллической форме французскими химиками Луи Николя Воклен и Пьером Жаном Робике (тогда еще молодым помощником) из сока спаржи , в котором его много, отсюда и выбранное название. Это была первая выделенная аминокислота.
Три года спустя, в 1809 году, Пьер Жан Робике определил вещество из корня лакрицы, свойства которого он квалифицировал как очень близкие к свойствам аспарагина, и которое Плиссон определил в 1828 году как сам аспарагин.
Для определения структуры аспарагина потребовались десятилетия исследований. Эмпирическая формула для аспарагина была впервые определена в 1833 году французских химиков Антуан Франсуа Boutron Charlard и Пелуз ; в том же году немецкий химик Юстус Либих представил более точную формулу. В 1846 году итальянский химик Раффаэле Пирия обработал аспарагин азотистой кислотой , которая удалила аминогруппы молекулы (–NH 2 ) и превратила аспарагин в яблочную кислоту . Это выявило фундаментальную структуру молекулы: цепочку из четырех атомов углерода. Пирия считала аспарагин диамидом яблочной кислоты; однако в 1862 году немецкий химик Герман Кольбе показал, что это предположение неверно; вместо этого Кольбе пришел к выводу, что аспарагин является амидом амина янтарной кислоты . В 1886 году итальянский химик Арнальдо Пиутти (1857–1928) открыл зеркальное отражение или « энантиомер » природной формы аспарагина, который обладал многими свойствами аспарагина, но также отличался от него. Поскольку структура аспарагина еще не была полностью известна - положение аминогруппы в молекуле еще не было установлено, - Пьютти синтезировал аспарагин и, таким образом, опубликовал его истинную структуру в 1888 году.
Структурная функция белков
Поскольку боковая цепь аспарагина может образовывать взаимодействия водородных связей с основной цепью пептида, остатки аспарагина часто обнаруживаются в начале альфа-спиралей в виде asx-поворотов и asx-мотивов , а также в виде подобных поворотов мотивов или как амидные кольца в бета-листах. Его роль можно рассматривать как «блокирование» взаимодействий водородных связей, которым в противном случае удовлетворяла бы основа полипептида.
Аспарагин также обеспечивает ключевые сайты для N-связанного гликозилирования , модификации белковой цепи с добавлением углеводных цепей. Обычно углеводное дерево может быть добавлено только к остатку аспарагина, если последний фланкирован на стороне C X- серином или X- треонином , где X представляет собой любую аминокислоту, за исключением пролина .
Аспарагин может быть гидроксилирован с помощью фактора транскрипции, индуцируемого гипоксией HIF1. Эта модификация подавляет активацию гена, опосредованную HIF1.
Источники
Диетические источники
Аспарагин не является необходимым для человека, а это означает, что он может синтезироваться из промежуточных продуктов центрального метаболического пути и не требуется в диете.
Аспарагин содержится в:
- Источники животного происхождения : молочные продукты , сыворотка , говядина , птица , яйца , рыба , лактальбумин , морепродукты.
- Источники растений : спаржа , картофель , бобовые , орехи , семена , соя , цельные зерна.
Биосинтез
Предшественником аспарагина является оксалоацетат . Оксалоацетат превращается в аспартат с помощью фермента трансаминазы . Фермент переносит аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, образуя α-кетоглутарат и аспартат. Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глутамин отдает аммонийную группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.
Деградация
Аспарагин обычно входит в цикл лимонной кислоты у человека в виде оксалоацетата. У бактерий разложение аспарагина приводит к образованию оксалоацетата, который представляет собой молекулу, которая соединяется с цитратом в цикле лимонной кислоты (цикл Кребса). Аспарагин гидролизуется до аспартата аспарагиназой. Затем аспартат подвергается трансаминированию с образованием глутамата и оксалоацетата из альфа-кетоглутарата.
Функция
Аспарагин необходим для развития и функционирования мозга. Доступность аспарагина также важна для синтеза белка во время репликации поксвирусов.
Добавление N-ацетилглюкозамина к аспарагину осуществляется ферментами олигосахарилтрансфераз в эндоплазматическом ретикулуме . Это гликозилирование важно как для структуры белка, так и для функции белка.
Цвиттерионная структура
Предполагаемая связь с раком у лабораторных мышей
Согласно статье, опубликованной в The Guardian в 2018 году , исследование показало, что снижение уровня аспарагина «резко» снижает распространение рака груди у лабораторных мышей. В статье отмечается, что подобные исследования на людях не проводились.